Los priones, los agentes infecciosos más conocidos por causar trastornos cerebrales degenerativos como la “enfermedad de las vacas locas”, parecen haber sido detectados en bacterias.

Una sección de una proteína en el Clostridium botulinum, el microbio que causa el botulismo, puede comportarse como un prión cuando se inserta en la levadura y la bacteria Escherichia coli, informan los investigadores en la edición del 13 de enero de Science1.

Los priones están formados por proteínas que pueden plegarse en una serie de formas estructuralmente distintas. Una versión prión de una proteína puede perpetuarse de una manera infecciosa convirtiendo las formas normales de esa proteína en la versión del prión.

Los científicos descubrieron por primera vez los priones en la década de 1980 como los agentes detrás de los trastornos cerebrales fatales conocidos como encefalopatías espongiformes transmisibles. Desde entonces, los investigadores han descubierto las proteínas mal plegadas en mamíferos, insectos, gusanos, plantas y hongos2, y aprendieron que no todos los priones dañan a sus huéspedes.

Pero hasta ahora, los priones solo se veían en las células de los organismos eucariotas, un grupo que incluye animales, plantas y hongos.

UNA AGUJA EN UN PAJAR

En el último estudio, los investigadores analizaron aproximadamente 60.000 genomas bacterianos utilizando un software entrenado para reconocer proteínas que forman priones en levaduras. Se centraron en una sección de la proteína bacteriana Rho. En muchas bacterias, como C. botulinum y E. coli, el Rho es un regulador global de la expresión genética, lo que significa que puede controlar la actividad de muchos genes.

Cuando se insertó la sección potencialmente formadora de priones de Rho, tomada de C. botulinum, en E. coli se crearon aglomeraciones de proteínas malformadas que suelen ser una característica de la mayoría de los priones. Además, cuando el fragmento de proteína se insertó en la levadura, podía reemplazar las funciones de una conocida proteína de levadura formadora de priones.

Los investigadores también encontraron que aunque la versión normal de Rho suprimió la actividad genética en E. coli, muchos genes estaban activos cuando la proteína estaba en su forma priónica. Esto sugiere que los priones podrían permitir que las bacterias se adapten a ciertos tipos de estrés ambiental, dice Ann Hochschild, una genetista bacteriana en la Escuela de Medicina de Harvard en Boston, Massachusetts, y coautora del estudio. Por ejemplo, los científicos encontraron que la E. coli modificada con la versión de priones de Rho eran más capaces de adaptarse a la exposición al etanol que las bacterias con Rho normal.

Estos hallazgos sugieren que los priones preceden a la división evolutiva entre eucariotas y bacterias, hace unos 2.300 millones de años. “Es probable que los priones estén mucho más extendidos en la naturaleza de lo que se suponía anteriormente”, dice Hochschild. “Creemos que otras proteínas que forman priones serán descubiertas en bacterias”.

ARTISTA DE CAMBIO RÁPIDO

Debido a que los priones son heredables, los hallazgos sugieren que estas proteínas podrían permitir que las bacterias hereden rasgos sin necesidad de una mutación genética. Eso podría ser útil “cuando las bacterias pueden necesitar respuestas rápidas a su ambiente, como lidiar con antibióticos”, dice Peter Chien, un bioquímico bacteriano en la Universidad de Massachusetts en Amherst.

El siguiente paso para los investigadores es confirmar que Rho puede actuar como un prión en su huésped natural, dice Chien. pero eso podría ser difícil, porque C. botulinum es menos manejable para experimentos genéticos que los organismos de laboratorio convencionales como E. coli, agrega Chien.

El desarrollo de la capacidad de experimentar con priones en bacterias podría ayudar a revelar más sobre el comportamiento de los priones humanos, que pueden estar relacionados con enfermedades como el alzhéimer y el párkinson, dice Jeffrey Roberts, un biólogo molecular en la Universidad de Cornell en Ithaca, Nueva York.

 

Este artículo se reproduce con permiso y se publicó por primera vez el 12 de enero de 2017.